Oxidación de caseínas inducida por radicales peroxilo y procesos fotoquímicos sensibilizados por riboflavina
| dc.contributor.advisor | López Alarcón, Camilo Ignacio | |
| dc.contributor.author | Fuentes Lemus, Eduardo Felipe | |
| dc.contributor.other | Pontificia Universidad Católica de Chile. Facultad de Química | |
| dc.date.accessioned | 2018-09-07T16:05:26Z | |
| dc.date.available | 2018-09-07T16:05:26Z | |
| dc.date.issued | 2018 | |
| dc.description | Tesis (Doctor en Química)--Pontificia Universidad Católica de Chile, 2018 | |
| dc.description.abstract | En la leche entera, la coexistencia de la riboflavina (RF, vitamina B2), los lípidos y las proteínas constituye un escenario favorable para los procesos de oxidación. En particular la exposición a la luz visible u otros factores conducen la generación del estado excitado triplete de la RF (3RF) y de los radicales peroxilo (ROO•). Ambas especies son capaces de inducir la oxidación de las caseínas (las principales proteínas lácteas) mediante reacciones que no solo llevan a la oxidación de la cadena lateral de aminoácidos (Trp, Tyr, Met, e His) sino que también pueden derivar en el entrecruzamiento y/o la fragmentación proteica. La etiología de éstas modificaciones es de actual investigación, en especial el entrecruzamiento mediado por reacciones radical-radical que lleva a la formación de enlaces diTrp. Se espera que este tipo de reacciones estén favorecidas por la elevada flexibilidad de las caseínas, siendo la fuente oxidativa, la dosis de radicales libres y los aminoácidos involucrados determinantes en las modificaciones oxidativas. Para dilucidar estos aspectos, en la presente tesis se estudiaron los cambios en la estructura y composición de la α- y la β-caseína inducidos por el 3RF y los ROO• (generados por la termólisis de AAPH (2,2'-azobis (2-metilpropionamidina) dihidrocloruro). Las muestras fueron analizadas mediante electroforesis, inmunoblot, fluorescencia y cromatografía líquida. La exposición de las caseínas al AAPH y procesos sensibilizados por el 3RF dio como resultado un extenso consumo de monómeros y altos niveles de agregación proteica. El Trp y la Tyr fueron consumidos eficientemente, con niveles de diTyr y diTrp dependientes de la naturaleza del oxidante y la presencia del O2. El entrecruzamiento de las caseínas sensibilizado por el 3RF fue exclusivamente asociado a diTyr ydiTrp bajo una atmósfera de N2. En presencia del O2 rutas alternativas de entrecruzamiento fueron evidenciadas. En contraste, con los ROO•, el principal mecanismo de entrecruzamiento fue la reacción de los grupos carbonilo con los residuos de Lys. | |
| dc.format.extent | xiii, 86 páginas, 44 páginas sin numerar | |
| dc.identifier.doi | 10.7764/tesisUC/QUI/22034 | |
| dc.identifier.uri | https://doi.org/10.7764/tesisUC/QUI/22034 | |
| dc.identifier.uri | https://repositorio.uc.cl/handle/11534/22034 | |
| dc.language.iso | es | |
| dc.nota.acceso | Contenido completo | |
| dc.rights | acceso abierto | |
| dc.subject.ddc | 620 | |
| dc.subject.dewey | Ingeniería | es_ES |
| dc.subject.other | Caseína - Oxidación | es_ES |
| dc.subject.other | Peróxidos | es_ES |
| dc.subject.other | Riboflavina - Pruebas | es_ES |
| dc.title | Oxidación de caseínas inducida por radicales peroxilo y procesos fotoquímicos sensibilizados por riboflavina | es_ES |
| dc.type | tesis doctoral | |
| sipa.codpersvinculados | 1004308 |