Browsing by Author "Barrera Rojas, Nelson Patricio"

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    Activation of P2X4 receptors induces an increase in the area of the extracellular region and a decrease in receptor mobility
    (2020) Bergler, Frederik; Fuentes Cassorla, Christian; Kadir, Fahim; Navarrete Lineros, Camilo Hernán; Supple, Jack; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Edwardson, John Michael
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    Alternative molecular mechanisms for force transmission at adherens junctions via β-catenin-vinculin interaction
    (2024) Morales-Camilo, Nicole; Liu, Jingzhun; Ramírez Contador, Manuel José; Canales Salgado, Patricio Andrés; Alegría Fuentes, Juan José; Liu, Xuyao; Ong, Ting Ong; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Fierro Huerta, Angélica María; Toyama, Yusuke; Goult, Benjamin; Wang, Yilin; Meng, Yue; Nishimura, Ryosuke; Fong-Ngern, Kedsarin; Low, Christine Siok Lan; Kanchanawong, Pakorn; Yan, Jie; Ravasio, Andrea; Bertocchi, Cristina
    Force transmission through adherens junctions (AJs) is crucial for multicellular organization, wound healing and tissue regeneration. Recent studies shed light on the molecular mechanisms of mechanotransduction at the AJs. However, the canonical model fails to explain force transmission when essential proteins of the mechanotransduction module are mutated or missing. Here, we demonstrate that, in absence of α-catenin, β-catenin can directly and functionally interact with vinculin in its open conformation, bearing physiological forces. Furthermore, we found that β-catenin can prevent vinculin autoinhibition in the presence of α-catenin by occupying vinculin´s head-tail interaction site, thus preserving force transmission capability. Taken together, our findings suggest a multi-step force transmission process at AJs, where α-catenin and β-catenin can alternatively and cooperatively interact with vinculin. This can explain the graded responses needed to maintain tissue mechanical homeostasis and, importantly, unveils a force-bearing mechanism involving β-catenin and extended vinculin that can potentially explain the underlying process enabling collective invasion of metastatic cells lacking α-catenin.
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    An autocrine ATP release mechanism regulates basal ciliary activity in airway epithelium
    (2017) Droguett, K.; Ríos, M.; Carreño, D.; Navarrete, C.; Fuentes, C.; Villalón, Manuel J.; Barrera Rojas, Nelson Patricio
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    Caracterización biomecánica del proceso de NETosis en suspensión
    (2022) Morales Camilo, Nicole; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Pontificia Universidad Católica de Chile. Facultad de Ciencias Biológicas
    Las NETs son fibras de cromatina descondensada que forman una red compuesta mayoritariamente por ADN e histonas y proteínas antimicrobiales, consecuencia del mecanismo de muerte celular programada llamada NETosis, para la generación de una barrera física que previene la diseminación de patógenos. La NETosis es un proceso dinámico que implica transformaciones significativas en el citoesqueleto y el núcleo celular, y con ello, cambios significativos en las propiedades mecánicas celulares; sin embargo, la caracterización de este proceso en un contexto cercano al fisiológico no ha sido abordado. Este trabajo busca estudiar la biomecánica del proceso de NETosis en suspensión utilizando una aproximación interdisciplinaria. Para medir los cambios morforeológicos del proceso de NETosis en flujo se adaptó la metodología de RT-DC y determinó el módulo de Young (elasticidad) de los neutrófilos estimulados. El RT-DC corroboró que la NETosis inducida por PMA es independiente al proceso de adhesión, en condiciones de flujo. Así también, el análisis de los gráficos área versus deformación obtenidos por el RT-DC, permitió la clasificación y caracterización de subpoblaciones celulares, y comprobar la generación de NETs en suspensión. Finalmente, la caracterización morforeológica de estos neutrófilos muestran un aumento significativo en su tamaño celular (>30 µm2) y cambios de elasticidad con una fase inicial “rápida” de aumento en la rigidez y luego una fase “lenta” de disminución de la rigidez. Este estudio proporcionó evidencia necesaria para relacionar las características biomecánicas de la NETosis con el mecanismo molecular y la temporalidad descrita para este proceso, en un contexto cercano al fisiológico.
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    Class of Skew-Distributions: Theory and Applications in Biology
    (2006) Barrera Rojas, Nelson Patricio; Villalón, Manuel J.
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    Combining mass spectrometry and X-ray crystallography for analyzing native-like membrane protein lipid complexes
    (2017) Montenegro, F.; Cantero, J.; Barrera Rojas, Nelson Patricio
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    Determinación del crosstalk estructural entre los receptores de membrana 5-HT3a y P2X4 mediante microscopía de fuerza atómica.
    (2020) Soto Sepúlveda, Paola Andrea; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Pontificia Universidad Católica de Chile. Facultad de Ciencias Biológicas
    Los receptores ionotrópicos 5-HT3 y P2X representan dos tipos diferentes de canales iónicos activados por ligando, tanto estructural como funcionalmente. Desde el punto de vista fisiológico, cabe señalar que ambos receptores se expresan en el sistema nervioso central y periférico, pero es en el sistema nervioso central donde la participación de ambos receptores es importante, ya que participan en una serie de patologías como enfermedades neurodegenerativas y dolor neuropático. Aunque se ha demostrado el crosstalk funcional entre receptores ionotrópicos; aún se desconoce cómo los receptores 5-HT3a pueden interactuar directamente con los receptores P2X, específicamente con P2X4 y si esto depende de la presencia de agonistas como ATP. Se transfectó las células tsA 201 con pDNA de los receptores 5-HT3a y P2X4, marcados con los tags Myc/His-6 y HA respectivamente. La presencia del complejo 5-HT3a-P2X4 se analizó por inmunofluorescencia y western blot. Se obtuvo imágenes topográficas de los complejos 5- HT3a-P2X4 por microscopía de fuerza atómica (AFM) para determinar su estequiometría. Se observó una distribución de partículas polidispersa que sugiere dos poblaciones, una de ellas, la de menor volumen molecular sugiere la presencia de proteínas aisladas, en cambio la población de mayor volumen molecular sugiere la presencia de un complejo de proteínas con una estequiometría 1:1, cuya abundancia aumenta en presencia de ATP. Se determinó que la activación de P2X4 mediante ATP aumenta el nivel de calcio intracelular que es inhibido por el receptor 5-HT3a. Pre-incubación con PPADS, antagonista del receptor P2X4, inhibe el aumento de calcio del receptor P2X4 cuando está aislado o formando complejo. Mediante AFM de alta velocidad (HS-AFM) se observó en tiempo real la interacción física, probablemente entre los receptores 5-HT3a y P2X4 insertos en liposomas. Estos hallazgos proporcionan información sobre la arquitectura molecular del complejo de receptores 5-HT3a-P2X4 y nuevos antecedentes biofísicos sobre la regulación del crosstalk estructural entre receptores ionotrópicos.Los receptores ionotrópicos 5-HT3 y P2X representan dos tipos diferentes de canales iónicos activados por ligando, tanto estructural como funcionalmente. Desde el punto de vista fisiológico, cabe señalar que ambos receptores se expresan en el sistema nervioso central y periférico, pero es en el sistema nervioso central donde la participación de ambos receptores es importante, ya que participan en una serie de patologías como enfermedades neurodegenerativas y dolor neuropático. Aunque se ha demostrado el crosstalk funcional entre receptores ionotrópicos; aún se desconoce cómo los receptores 5-HT3a pueden interactuar directamente con los receptores P2X, específicamente con P2X4 y si esto depende de la presencia de agonistas como ATP. Se transfectó las células tsA 201 con pDNA de los receptores 5-HT3a y P2X4, marcados con los tags Myc/His-6 y HA respectivamente. La presencia del complejo 5-HT3a-P2X4 se analizó por inmunofluorescencia y western blot. Se obtuvo imágenes topográficas de los complejos 5- HT3a-P2X4 por microscopía de fuerza atómica (AFM) para determinar su estequiometría. Se observó una distribución de partículas polidispersa que sugiere dos poblaciones, una de ellas, la de menor volumen molecular sugiere la presencia de proteínas aisladas, en cambio la población de mayor volumen molecular sugiere la presencia de un complejo de proteínas con una estequiometría 1:1, cuya abundancia aumenta en presencia de ATP. Se determinó que la activación de P2X4 mediante ATP aumenta el nivel de calcio intracelular que es inhibido por el receptor 5-HT3a. Pre-incubación con PPADS, antagonista del receptor P2X4, inhibe el aumento de calcio del receptor P2X4 cuando está aislado o formando complejo. Mediante AFM de alta velocidad (HS-AFM) se observó en tiempo real la interacción física, probablemente entre los receptores 5-HT3a y P2X4 insertos en liposomas. Estos hallazgos proporcionan información sobre la arquitectura molecular del complejo de receptores 5-HT3a-P2X4 y nuevos antecedentes biofísicos sobre la regulación del crosstalk estructural entre receptores ionotrópicos.Los receptores ionotrópicos 5-HT3 y P2X representan dos tipos diferentes de canales iónicos activados por ligando, tanto estructural como funcionalmente. Desde el punto de vista fisiológico, cabe señalar que ambos receptores se expresan en el sistema nervioso central y periférico, pero es en el sistema nervioso central donde la participación de ambos receptores es importante, ya que participan en una serie de patologías como enfermedades neurodegenerativas y dolor neuropático. Aunque se ha demostrado el crosstalk funcional entre receptores ionotrópicos; aún se desconoce cómo los receptores 5-HT3a pueden interactuar directamente con los receptores P2X, específicamente con P2X4 y si esto depende de la presencia de agonistas como ATP. Se transfectó las células tsA 201 con pDNA de los receptores 5-HT3a y P2X4, marcados con los tags Myc/His-6 y HA respectivamente. La presencia del complejo 5-HT3a-P2X4 se analizó por inmunofluorescencia y western blot. Se obtuvo imágenes topográficas de los complejos 5- HT3a-P2X4 por microscopía de fuerza atómica (AFM) para determinar su estequiometría. Se observó una distribución de partículas polidispersa que sugiere dos poblaciones, una de ellas, la de menor volumen molecular sugiere la presencia de proteínas aisladas, en cambio la población de mayor volumen molecular sugiere la presencia de un complejo de proteínas con una estequiometría 1:1, cuya abundancia aumenta en presencia de ATP. Se determinó que la activación de P2X4 mediante ATP aumenta el nivel de calcio intracelular que es inhibido por el receptor 5-HT3a. Pre-incubación con PPADS, antagonista del receptor P2X4, inhibe el aumento de calcio del receptor P2X4 cuando está aislado o formando complejo. Mediante AFM de alta velocidad (HS-AFM) se observó en tiempo real la interacción física, probablemente entre los receptores 5-HT3a y P2X4 insertos en liposomas. Estos hallazgos proporcionan información sobre la arquitectura molecular del complejo de receptores 5-HT3a-P2X4 y nuevos antecedentes biofísicos sobre la regulación del crosstalk estructural entre receptores ionotrópicos.Los receptores ionotrópicos 5-HT3 y P2X representan dos tipos diferentes de canales iónicos activados por ligando, tanto estructural como funcionalmente. Desde el punto de vista fisiológico, cabe señalar que ambos receptores se expresan en el sistema nervioso central y periférico, pero es en el sistema nervioso central donde la participación de ambos receptores es importante, ya que participan en una serie de patologías como enfermedades neurodegenerativas y dolor neuropático. Aunque se ha demostrado el crosstalk funcional entre receptores ionotrópicos; aún se desconoce cómo los receptores 5-HT3a pueden interactuar directamente con los receptores P2X, específicamente con P2X4 y si esto depende de la presencia de agonistas como ATP. Se transfectó las células tsA 201 con pDNA de los receptores 5-HT3a y P2X4, marcados con los tags Myc/His-6 y HA respectivamente. La presencia del complejo 5-HT3a-P2X4 se analizó por inmunofluorescencia y western blot. Se obtuvo imágenes topográficas de los complejos 5- HT3a-P2X4 por microscopía de fuerza atómica (AFM) para determinar su estequiometría. Se observó una distribución de partículas polidispersa que sugiere dos poblaciones, una de ellas, la de menor volumen molecular sugiere la presencia de proteínas aisladas, en cambio la población de mayor volumen molecular sugiere la presencia de un complejo de proteínas con una estequiometría 1:1, cuya abundancia aumenta en presencia de ATP. Se determinó que la activación de P2X4 mediante ATP aumenta el nivel de calcio intracelular que es inhibido por el receptor 5-HT3a. Pre-incubación con PPADS, antagonista del receptor P2X4, inhibe el aumento de calcio del receptor P2X4 cuando está aislado o formando complejo. Mediante AFM de alta velocidad (HS-AFM) se observó en tiempo real la interacción física, probablemente entre los receptores 5-HT3a y P2X4 insertos en liposomas. Estos hallazgos proporcionan información sobre la arquitectura molecular del complejo de receptores 5-HT3a-P2X4 y nuevos antecedentes biofísicos sobre la regulación del crosstalk estructural entre receptores ionotrópicos.Los receptores ionotrópicos 5-HT3 y P2X representan dos tipos diferentes de canales iónicos activados por ligando, tanto estructural como funcionalmente. Desde el punto de vista fisiológico, cabe señalar que ambos receptores se expresan en el sistema nervioso central y periférico, pero es en el sistema nervioso central donde la participación de ambos receptores es importante, ya que participan en una serie de patologías como enfermedades neurodegenerativas y dolor neuropático. Aunque se ha demostrado el crosstalk funcional entre receptores ionotrópicos; aún se desconoce cómo los receptores 5-HT3a pueden interactuar directamente con los receptores P2X, específicamente con P2X4 y si esto depende de la presencia de agonistas como ATP. Se transfectó las células tsA 201 con pDNA de los receptores 5-HT3a y P2X4, marcados con los tags Myc/His-6 y HA respectivamente. La presencia del complejo 5-HT3a-P2X4 se analizó por inmunofluorescencia y western blot. Se obtuvo imágenes topográficas de los complejos 5- HT3a-P2X4 por microscopía de fuerza atómica (AFM) para determinar su estequiometría. Se observó una distribución de partículas polidispersa que sugiere dos poblaciones, una de ellas, la de menor volumen molecular sugiere la presencia de proteínas aisladas, en cambio la población de mayor volumen molecular sugiere la presencia de un complejo de proteínas con una estequiometría 1:1, cuya abundancia aumenta en presencia de ATP. Se determinó que la activación de P2X4 mediante ATP aumenta el nivel de calcio intracelular que es inhibido por el receptor 5-HT3a. Pre-incubación con PPADS, antagonista del receptor P2X4, inhibe el aumento de calcio del receptor P2X4 cuando está aislado o formando complejo. Mediante AFM de alta velocidad (HS-AFM) se observó en tiempo real la interacción física, probablemente entre los receptores 5-HT3a y P2X4 insertos en liposomas. Estos hallazgos proporcionan información sobre la arquitectura molecular del complejo de receptores 5-HT3a-P2X4 y nuevos antecedentes biofísicos sobre la regulación del crosstalk estructural entre receptores ionotrópicos.Los receptores ionotrópicos 5-HT3 y P2X representan dos tipos diferentes de canales iónicos activados por ligando, tanto estructural como funcionalmente. Desde el punto de vista fisiológico, cabe señalar que ambos receptores se expresan en el sistema nervioso central y periférico, pero es en el sistema nervioso central donde la participación de ambos receptores es importante, ya que participan en una serie de patologías como enfermedades neurodegenerativas y dolor neuropático. Aunque se ha demostrado el crosstalk funcional entre receptores ionotrópicos; aún se desconoce cómo los receptores 5-HT3a pueden interactuar directamente con los receptores P2X, específicamente con P2X4 y si esto depende de la presencia de agonistas como ATP. Se transfectó las células tsA 201 con pDNA de los receptores 5-HT3a y P2X4, marcados con los tags Myc/His-6 y HA respectivamente. La presencia del complejo 5-HT3a-P2X4 se analizó por inmunofluorescencia y western blot. Se obtuvo imágenes topográficas de los complejos 5- HT3a-P2X4 por microscopía de fuerza atómica (AFM) para determinar su estequiometría. Se observó una distribución de partículas polidispersa que sugiere dos poblaciones, una de ellas, la de menor volumen molecular sugiere la presencia de proteínas aisladas, en cambio la población de mayor volumen molecular sugiere la presencia de un complejo de proteínas con una estequiometría 1:1, cuya abundancia aumenta en presencia de ATP. Se determinó que la activación de P2X4 mediante ATP aumenta el nivel de calcio intracelular que es inhibido por el receptor 5-HT3a. Pre-incubación con PPADS, antagonista del receptor P2X4, inhibe el aumento de calcio del receptor P2X4 cuando está aislado o formando complejo. Mediante AFM de alta velocidad (HS-AFM) se observó en tiempo real la interacción física, probablemente entre los receptores 5-HT3a y P2X4 insertos en liposomas. Estos hallazgos proporcionan información sobre la arquitectura molecular del complejo de receptores 5-HT3a-P2X4 y nuevos antecedentes biofísicos sobre la regulación del crosstalk estructural entre receptores ionotrópicos.Los receptores ionotrópicos 5-HT3 y P2X representan dos tipos diferentes de canales iónicos activados por ligando, tanto estructural como funcionalmente. Desde el punto de vista fisiológico, cabe señalar que ambos receptores se expresan en el sistema nervioso central y periférico, pero es en el sistema nervioso central donde la participación de ambos receptores es importante, ya que participan en una serie de patologías como enfermedades neurodegenerativas y dolor neuropático. Aunque se ha demostrado el crosstalk funcional entre receptores ionotrópicos; aún se desconoce cómo los receptores 5-HT3a pueden interactuar directamente con los receptores P2X, específicamente con P2X4 y si esto depende de la presencia de agonistas como ATP. Se transfectó las células tsA 201 con pDNA de los receptores 5-HT3a y P2X4, marcados con los tags Myc/His-6 y HA respectivamente. La presencia del complejo 5-HT3a-P2X4 se analizó por inmunofluorescencia y western blot. Se obtuvo imágenes topográficas de los complejos 5- HT3a-P2X4 por microscopía de fuerza atómica (AFM) para determinar su estequiometría. Se observó una distribución de partículas polidispersa que sugiere dos poblaciones, una de ellas, la de menor volumen molecular sugiere la presencia de proteínas aisladas, en cambio la población de mayor volumen molecular sugiere la presencia de un complejo de proteínas con una estequiometría 1:1, cuya abundancia aumenta en presencia de ATP. Se determinó que la activación de P2X4 mediante ATP aumenta el nivel de calcio intracelular que es inhibido por el receptor 5-HT3a. Pre-incubación con PPADS, antagonista del receptor P2X4, inhibe el aumento de calcio del receptor P2X4 cuando está aislado o formando complejo. Mediante AFM de alta velocidad (HS-AFM) se observó en tiempo real la interacción física, probablemente entre los receptores 5-HT3a y P2X4 insertos en liposomas. Estos hallazgos proporcionan información sobre la arquitectura molecular del complejo de receptores 5-HT3a-P2X4 y nuevos antecedentes biofísicos sobre la regulación del crosstalk estructural entre receptores ionotrópicos.
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    Function of P2X4 Receptors Is Directly Modulated by a 1:1 Stoichiometric Interaction With 5-HT(3)A Receptors
    (2020) Soto, P.; Gaete, P. S.; Fuentes, C.; Lozano, B.; Naulin Gysling, Pamela Alejandra; Figueroa, Xavier; Barrera Rojas, Nelson Patricio
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    Inhibition of Wild Enterobacter cloacae Biofilm Formation by Nanostructured Graphene- and Hexagonal Boron Nitride-Coated Surfaces
    (2019) Zurob, E.; Dennett, G.; Gentil, D.; Montero-Silva, F.; Gerber, U.; Naulin Gysling, Pamela Alejandra; Gómez Zúñiga, Andrea Verónica; Fuentes, R.; Lascano, S.; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Rodrigues da Cunha, T.H.; Ramirez, C.; Henriquez, R.; Del Campo, V.; Wilkens, M.; Parra, C.
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    Live endothelial cells on plasma-nitrided and oxidized titanium: An approach for evaluating biocompatibility
    (2020) Braz, Janine Karla F. S.; Martins, G. M.; Morales Camilo, Nicole Alejandra; Naulin Gysling, Pamela Alejandra; Fuentes, C.; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Vitoriano, J. O.; Oliveira Rocha, Hugo Alexandre; Oliveira, Moacir F.; Alves, C.; Moura, Carlos Eduardo B.
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    Low physiological levels of prostaglandins E-2 and F-2 improve human sperm functions
    (2016) Rios, M.; Carreño Bustos, Daniela Verónica; Oses, Carolina; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Kerr, B.; Villalón, Manuel J.
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    MDMA ("ecstasy") impairs learning in the Morris Water Maze and reduces hippocampal LTP in young rats
    (2010) Arias Cavieres, A.; Barrera Rojas, Nelson Patricio
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    Modified Electrodes with Polymers Based on Aniline and Thiophene: Characterization and Possible Use as a Sensor
    (2017) Pardo Roa, María Angélica; Navarrete Lineros, Camilo Hernán; Ramírez Ramírez, Andrés Mauricio; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Shultz, S.; Valle Delaware la Cortina, María Angélica del; Diaz, F.
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    Modulatory Effect of Glycated Collagen on Oral Streptococcal Nanoadhesion
    (2020) Schuh, C. M. A. P.; Benso, Bruna; Naulin Gysling, Pamela Alejandra; Barrera Rojas, Nelson Patricio; Bozec, L.; Aguayo Paul, Sebastián