Structural and functional characterization and engineering of Antartic enzymes as potential biocatalysts for polyethylene terephthalate (PET) degradation

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dc.catalogadorpva
dc.contributor.advisorRamírez Sarmiento, César Antonio
dc.contributor.authorBlázquez Sánchez, Paula
dc.contributor.otherPontificia Universidad Católica de Chile. Escuela de Ingeniería
dc.date.accessioned2023-03-20T14:50:16Z
dc.date.available2023-03-20T14:50:16Z
dc.date.issued2023
dc.descriptionTesis (Doctor in Engineering Sciences)--Pontificia Universidad Católica de Chile. Escuela de Ingeniería, 2023
dc.description.abstractEl tereftalato de polietileno (PET) se ha convertido en uno de los principales residuos plásticos producidos a nivel mundial. En los últimos años se han descubierto microorganismos que poseen enzimas capaces de degradar el PET amorfo. La mayoría de estas enzimas son termófilas y presentan actividades óptimas de reacción entre los 60 °C y 70 °C, cerca de la temperatura de transición vítrea del PET. Posteriormente se descubrió una hidrolasa de poliéster en la bacteria mesófila Ideonella sakaiensis capaz de hidrolizar parcialmente el PET a 40 °C. En este trabajo, demostramos que hidrolasas de poliéster de las bacterias antárticas Moraxella sp. cepa TA144 (Mors1) y Oleispira antarctica cepa RB-8 (OaCut), descubiertas por técnicas bioinformáticas, hidrolizan el poliéster alifático policaprolactona y el poliéster aromático PET a una temperatura de 25 °C. Mors1 produce una reducción de peso de láminas de PET en el rango de las hidrolasas descritas previamente, constituyéndose así como la primera hidrolasa de PET psicrófila. El modelo estructural de Mors1 muestra que la composición de aminoácidos en el centro activo es similar al de sus homólogas termófilas y mesófilas. Además, el análisis metagenómico de muestras antárticas demostró que miembros de la familia Moraxellaceae portan genes que codifican otras potenciales hidrolasas de PET psicrófilas. Para mejorar la actividad de Mors1, se sustituyó un bucle altamente flexible del centro activo por el bucle equivalente de la enzima termófila LCC, lo que dio como resultado un aumento de 20 °C en la temperatura óptima de la actividad, así como un aumento de la actividad hidrolítica de PET de 4.8 veces. Simulaciones e dinámica molecular mostraron una ligera reducción en la flexibilidad en el centro activo de la enzima mutante, lo que sugiere que la actividad a temperaturas más altas se debe a una estabilización local del sitio activo. Estos resultados describen las primeras enzimas degradadoras de PET caracterizadas en organismos adaptados al frío y dan ideas sobre la relación entre la flexibilidad estructural, temperatura y actividad hidrolítica de PET de estas enzimas.
dc.fechaingreso.objetodigital2023-03-20
dc.format.extentxviii, 147 páginas
dc.fuente.origenSRIA
dc.identifier.urihttps://repositorio.uc.cl/handle/11534/66604
dc.information.autorucEscuela de ingeniería ; Ramírez Sarmiento, César Antonio ; 0000-0003-4647-903X ; 1037905
dc.information.autorucEscuela de ingeniería ; Blázquez Sánchez, Paula ; S/I ; 1050240
dc.language.isoen
dc.nota.accesoContenido completo
dc.rightsacceso abierto
dc.subjectPolyethylene terephthalate (PET)es_ES
dc.subjectPolyester hydrolaseses_ES
dc.subjectPlastic biodegradationes_ES
dc.subjectOleispira antarcticaes_ES
dc.subjectMoraxella spes_ES
dc.subjectAntarcticaes_ES
dc.subjectPsychrophilic enzymeses_ES
dc.subject.ddc620
dc.subject.deweyIngenieríaes_ES
dc.titleStructural and functional characterization and engineering of Antartic enzymes as potential biocatalysts for polyethylene terephthalate (PET) degradationes_ES
dc.typetesis doctoral
sipa.codpersvinculados1037905
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