Browsing by Author "Melo Ledermann, Francisco Javier"
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- ItemA Composite Score for Predicting Errors in Protein Structure Models(2006) Eramian, D.; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemA knowledge-based potential with an accurate description of local interactions improves discrimination between native and near-native protein conformations(2007) Ferrada, E.; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemA new multiplex PCR assay for the simultaneous detection of vancomycin-resistant enterococci from rectal swabs(2010) Benadof, D.; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemA Novel Extracellular Multicopper Oxidase From Phenerochaete Chrysosporium With Ferroxidase Activity(2003) Larrondo Castro, Luis Fernando; Melo Ledermann, Francisco Javier; Vicuña, Rafael
- ItemA Tool to Assist the Study of Specific Features At Protein Binding Sites(2003) Santander V; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemAccuracy of Sequence Alignment and Fold Assessment Using Reduced Amino Acid Alphabets(2006) Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemAccurate and Unambiguous Tag-To-Gene Mapping in Serial Analysis of Gene Expression(2006) Malig, R.; Agosin T., Eduardo; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemAdaptive Evolution of the Insulin Gene in Caviomorph Rodents(2005) Opazo, J.; Palma Vásquez, Ramón Eduardo; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemAll-atom knowledge-based potential for RNA structure prediction and assessment(2011) Capriotti, E.; Norambuena Arenas, Tomás.; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemAnálisis in vitro de los diferentes modos de unión a ADN de los factores de transcripción MarA y Rob(2021) Geoffroy Jarpa, Consuelo Ignacia; Melo Ledermann, Francisco Javier; Pontificia Universidad Católica de Chile. Facultad de Ciencias BiológicasEl proceso de reconocimiento molecular entre proteínas y ADN es fundamental para la vida. MarA y Rob son 2 factores de transcripción de Escherichia coli pertenecientes a la familia AraC/XylS, cuyos miembros presentan una alta similitud de secuencia y se encuentran relacionados a la regulación de genes involucrados en resistencia a antibióticos, tolerancia estrés oxidativo y resistencia a disolventes orgánicos y metales pesados [1]. La estructura de ambas proteínas incluye un dominio de reconocimiento a ADN organizado en un motivo HTH bipartito, con dos hélices clave en el reconocimiento de secuencias (Hélices 3 y 6). Adicionalmente Rob presenta un dominio regulatorio en el extremo C-terminal, cuya función aún no es bien conocida. Estudios cristalográficos previos, sugieren que ambos factores de transcripción reconocen y se unen a sus secuencias promotoras de forma distinta. Mientras que MarA interactúa con dos secuencias nucleotídicas clave denominadas cajas A y B de la región promotora y une ambas hélices al surco mayor del ADN deformándolo, Rob reconoce ambas cajas, pero tan solo se une a una de ellas sin alterar la estructura nucleica. En este estudio se abordan diferentes interrogantes y se combinan e integran datos experimentales, estadísticos y computacionales lo que permite comprender los mecanismos de reconocimiento y las diferencias planteadas. El factor de transcripción purificado se agregó in vitro a los distintos promotores degenerados y las secuencias unidas y no unidas se separaron. La estrategia general fue crear una biblioteca de sitios de unión potenciales, a partir de las secuencias unidas. Ambos extremos de las secuencias de la biblioteca tienen sitios de unión de partidores de modo que pudieron amplificarse mediante PCR y ser secuenciados mediante secuenciación masiva. Por otro lado los promotores degenerados abarcaron tanto el promotor mar como el promotor micF completo y se fueron cubriendo regiones de 4 nucleótidos. Esto permitió tener una mirada global de los factores que juegan un rol importante en el reconocimiento específico proteína-ADN. Los resultados claves de este estudio son: en primer lugar que la presencia o ausencia del dominio regulatorio, jugaría un rol en la especificidad del reconocimiento proteína-ADN. En segundo lugar, la región espaciadora no aportaría especificidad a la unión, pero sí jugaría un papel clave en cuanto a la estabilidad de la unión. Y finalmente se concluye que Rob presenta dos modos de unión alternativos en donde presenta contacto directo con el surco mayor del ADN a través de la hélice 3 y la hélice 6 o bien interactúa principalmente sólo con caja A a través de hélice 3.
- ItemAndrographolide activates the canonical Wnt signalling pathway by a mechanism that implicates the non-ATP competitive inhibition of GSK-3 beta : autoregulation of GSK-3 beta in vivo(2015) Tapia Rojas, Cheril Cecilia; Schüller, Andreas; Lindsay, Carolina B.; Ureta, Roxana C.; Melo Ledermann, Francisco Javier; Mejías Reyes, Cristóbal; Hancke, Juan; Inestrosa Cantín, Nibaldo
- ItemAutosomal STR allele frequencies for the CODIS system from a large random population sample in Chile(2012) Vergara Saavedra, Ismael Antonio; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemCalculation of accurate interatomic contact surface areas for the quantitative analysis of non-bonded molecular interactions(2019) Ribeiro, J.; Rios-Vera, C.; Melo Ledermann, Francisco Javier; Schüller, Andreas
- ItemCharacterization of small RNAs in Xenopus tropicalis gastrulae(2012) Faunes Quinteros, Fernando Emerson; Melo Ledermann, Francisco Javier; Larraín Correa, Juan Agustín
- ItemCloning and characterization of the genes encoding the high-affinity iron-uptake protein complex Fet3/Ftr1 in the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium(2007) Larrondo Castro, Luis Fernando; Melo Ledermann, Francisco Javier; Vicuña, Rafael; Larrondo Castro, Luis Fernando; Melo Ledermann, Francisco Javier; Vicuña, Rafael
- ItemComparison of Different Melting Temperature Calculation Methods for Short Dna Sequences(2005) Panjkovich a; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemDecorin Is Specifically Solubilized by Heparin From the Extracellular Matrix of Rat Skeletal Muscles(1993) Brandan, Enrique; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemDerivando relaciones evolutivas entre las proteínas de cubierta de membrana mediante comparaciones estructurales(2021) Gutiérrez Espinosa, Fernando Ignacio; Melo Ledermann, Francisco Javier; Pontificia Universidad Católica de Chile. Facultad de Ciencias BiológicasLas proteínas de cubierta de membranas (MC) cumplen un rol esencial en el transporte intracelular, permitiendo el intercambio de materiales entre los compartimientos especializados dentro de las células eucariotas. Las proteínas MC poseen una combinación única de dominios β-propeller/α-solenoide que les otorga la capacidad de deformar membranas. Su arquitectura y las señales de secuencia señalan que estas proteínas probablemente evolucionaron a partir de un ancestro común, pero la gran divergencia estructural lleva a sugerir que estas proteínas han cambiado considerablemente durante la evolución. Esto constituye un reto sobre todo para determinar relaciones evolutivas usando las herramientas disponibles basadas en comparación de secuencias y estructuras producto de la extrema divergencia observada entre estas proteínas. Actualmente no existe un claro consenso acerca de los diferentes tipos de arquitectura que existen entre las proteínas de cubierta de membranas y, en el estado del arte, solamente se han generado árboles filogenéticos cualitativos según las relaciones parciales encontradas entre sus miembros sin considerar comparaciones estructurales a gran escala de manera exhaustiva. Por ello, en el desarrollo de esta tesis se creó una nueva herramienta computacional para la comparación flexible de estructura de proteínas llamada MOMA2, que permite evaluar las similitudes estructurales entre proteínas muy divergentes mediante matrices de elementos de estructuras secundarias que nos permiten capturar la topología de las proteínas. Este programa ha sido diseñado para capturar las similitudes estructurales entre proteínas distantes mediante comparaciones estructurales flexibles, permitiéndonos clasificarlas según sus dominios y visualizar también el desplazamiento de cuerpo rígido de los sub-fragmentos encontrados equivalentes. Por ende, hemos utilizado esta herramienta para generar un nuevo esquema de clasificación de las proteínas de cubierta de membrana basado en la similitud estructural de sus dominios, permitiéndonos a la vez, construir árboles filogenéticos basados en comparaciones estructurales que confirman las relaciones conocidas, además permiten extender aquellas relaciones ya existentes y finalmente descubrir nuevas relaciones entre sus miembros. Por último, esta herramienta ha permitido reformular un modelo parsimonioso considerando las posibles combinaciones de dominios que pudieron dar origen a los diferentes arreglos de dominios que están presentes en las proteínas MC. En síntesis, el desarrollo de esta nueva herramienta nos ha permitido específicamente plantear los posibles pasos que dieron origen a las proteínas de cubierta de membrana a partir de las comparaciones de estructurales a pesar de la extrema divergencia que poseen estas proteínas. Por otro lado, desde una visión más general, esta herramienta nos abre nuevas posibilidades para explorar relaciones que aún permanecen ocultas debido a la extrema divergencia que poseen sus secuencias, pero que aún conservan sus similitudes estructurales.
- ItemDnamate: a Consensus Melting Temperature Prediction Server for Short Dna Sequences(2005) Panjkovich a; Melo Ledermann, Francisco Javier
- ItemEffective knowledge-based potentials(2009) Ferrada, Evandro.; Melo Ledermann, Francisco Javier
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